ENTRADA 6: Estrategias de Búsqueda sobre recursos de apoyo a la Academia

Una de las tareas fundamentales de las proteinas es actuar como enzimas, que son los catalizadores de la reacciones que se llevan en el interior de la celula. Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones, haciendo que estas ocurran en fracciones de segundo.
Las enzimas se caracterizan por dos propiedades fundamentales. En primer lugar, aumentan la velocidad de las reacciones quimicas sin ser consumidas o alteradas permanentemente por la reaccion. En segundo lugar, aumentan la velocidad de las reacciones sin alterar el equilibrio quimico entre sustratos y productos.

La union de un sustrato con su sitio activo en la enzima es una interaccion muy especifica. Los lugares activos son grietas o hendiduras en la superficie de una enzima, compuesta por aminoacidos diferentes. los sustratos se ligan inicialmente al lugar activo mediante interacciones no covalentes, incluyendo enlaces de hidrogeno, ioniocs e interracciones hidrofobas.

 

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC". El primer número clasifica a la enzima en base a su mecanismo de acción. A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

• EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD⁺, NADP⁺, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

• EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

• EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

• EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H₂O, CO₂ y NH₃ para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

• EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

• EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.